Mucca pazza, è il prione il responsabile del morbo
La proteina è innocua nella forma naturale, ma diventa killer letale quando si altera
Il prione, il principale responsabile del morbo della mucca pazza e della sua 'variante umana', è una proteina innocua nella forma naturale, ma capace di diventare un killer letale quando si altera. Più piccolo di un virus, è stato 'scoperto' nell'84, grazie alle ricerche dello scienziato americano Stanley Prusiner.
E' presente in tutti i mammiferi, compreso l'uomo, e si trova in tutti gli organi, con maggiore concentrazione sulla superficie delle cellule nervose. Il suo ruolo è quello di aiutare la trasmissione dei segnali tra queste cellule. La sua peculiarità è la capacità di trasformarsi in seguito ad alterazioni spontanee oppure indotte da mutazioni genetiche.
Secondo le ricerche scientifiche, il prione 'impazzisce' spontaneamente, cioè si altera e diventa una proteina 'cattiva', che provoca danni irreversibili al cervello. Come avvenga quest'alterazione non e' ancora noto. Una volta mutata, la proteina usa tutto il suo potere di persuasione, trasformando le proteine normali, che lo seguono e diventano come lui. Ogni proteina è formata da catene di amminoacidi sistemate secondo due strutture diverse: il prione infetto interviene proprio su questa struttura, determinando quindi un riassemblaggio della catena degli amminoacidi. Il fenomeno si ripete come una reazione a catena, dando vita a una serie di proteine 'impazzite'.
I prioni sono in grado di resistere al calore, diversamente dalle proteine comuni, ai disinfettanti e anche ad un enzima, detto proteasi, il cui compito è proprio quello di distruggere le proteine anomale.
Così, la cellula colma di prioni cattivi riduce le sue capacità, annullando le sue funzioni e provocando dei danni irreversibili al cervello, che assume un aspetto spugnoso, da cui il termine encefalopatia spongiforme bovina (Bse). Ma danneggia anche il midollo spinale, la milza, alcune parti dell'intestino e il timo. Non viene toccato invece il tessuto muscolare. Negli animali la proteina alterata gravi malattie neurologiche, come la Bse, la scrapie delle pecore, l'encefalopatia trasmissibile dei visoni, la malattia da deperimento cronico degli alci.
Nell'uomo sono attribuite al prione l'insonnia familiare fatale, la sindrome di Gerstmann-Straussler-Scheinker, la Kuru e le due forme della malattia di Creutzfeldt-Jakob. Al momento non ci sono terapie.
Timori più che limitati in Italia, quindi, anche perché sono ormai rarissimi anche i casi di animali affetti da Bse, grazie alle misure per ridurre la malattia nel bestiame. E sulle tavole degli italiani, grazie ai controlli previsti, è impossibile che arrivi carne infetta.
Una malattia più che rara, insomma. Ecco come si presenta:
- SINTOMI. La sintomatologia iniziale e' sostanzialmente psichiatrica: depressione, ansietà, apatia. Segue la difficoltà di muoversi e camminare, disturbi sensoriali di tipo dolorifico (che non si osservano nella forma sporadica, quella non legata alla mucca pazza), movimenti involontari, demenza. Fondamentale per la diagnosi clinica di malattia probabile e', innanzitutto, l'esecuzione della risonanza magnetica.
- INCUBAZIONE. Il tempo di incubazione della vCjd non è perfettamente stabilito. Tuttavia da dati sul kuru, malattia di una popolazione dedita a rituali di cannibalismo in Papua-Nuova Guinea e oggi quasi scomparsa, si ipotizza che possano passare da un minimo di 4-5 anni a un massimo di 40 anni prima della comparsa del morbo.
- DIAGNOSI. Per essere certi che si tratta di vCjd è necessario il riscontro autoptico. Non ci sono test diagnostici in grado di identificare eventuali soggetti infetti, ma clinicamente sani.